Pojdi na vsebino

Kofaktor

Iz Wikipedije, proste enciklopedije

Kofaktor je nebeljakovinska spojina, ki je močno ali šibko vezana na protein in je potrebna za biološko aktivnost proteina; najpogosteje so ti proteini encimi. Neaktivni encim, brez kofaktorja, se imenuje apoencim, skupaj s kofaktorjem pa holoencim.[1]

Kofaktor je lahko kovinski ion (npr. Zn2+, Mg2+ in Cu2+), lahko pa tudi organska ali kordinacijska spojina. Organski kofaktorji so velikokrat vitamini ali pa so derivati le-teh. Glede na moč vezave na encime se lahko kofaktorje razdeli v koencime, ki se vežejo šibko, ter prostetične skupine, ki se močno vežejo s kovalentnimi vezmi. Nekateri viri sicer omejujejo termin »kofaktor« na anorganske snovi.[2][3]

Nekateri encimi ali encimski kompleksi potrebujejo za svoje delovanje več kofaktorjev. Primer tega je piruvat dehirogenaza, ki potrebuje za oksidacijo piruvata do acetilkoencima A več kofaktorjev; tiamin difosfat (ThDP), lipoamid, flavin adenin dinukleotid (FAD), magnezijev ion (Mg2+) ter kosubstrata nikotinamid adenin dinukleotid (NAD) in koencim A.[4]

Anorganski kofaktor

[uredi | uredi kodo]

Anorganski kofaktorji so v večini primerov kovinski ioni. Pri človeku so najpogostejši ioni železa, mangana, kobalta, bakra, cinka, selena in molibdena.[5] Čeprav pomanjkanje kroma povzroči okvarjeno glukozno toleranco, do zdaj ni bil odkriti še nobeden encim, ki bi potreboval kromov ion kot kofaktor.[6][7] Tudi jod je pomemben mikroelement, vendar je pogosteje uporabljen kot del strukture tiroidnih hormonov kot pa kofaktor encimov.[8] Naslednji poseben primer je kalcij, ki je potreben za aktivnost mnogih encimov, kot je adenilat kinaza, vendar se pogosto poveže skupaj s kalmodulinom za alosterično regulacijo encima.[9] Tako je kalcij signalna molekula v celicah in se ga ne uvršča med kofaktorje encimov.[10]

Primeri encimov, ki potrebujejo kovinski ion kot kofaktor:

Kovina Primeri encimov
baker citokrom oksidaza
železo katalaza, citokrom (preko hema), nitrogenaza, hidrogenaza
magnezij glukoza-6-fosfataza, heksokinaza
mangan arginaza
molibden nitrat reduktaza
nikelj ureaza
selen glutaion peroksidaza
cink alkohol-dehidrogenaza, karbonska anhidraza, DNA polimeraza

Koencim

[uredi | uredi kodo]

Koencim je majhna organska molekula s tipično maso manj kot 1.000 Da ali koordinacijska spojina, ki je na encim vezana s šibkimi interakcijami ali močnimi kovalentnimi vezmi.[11][12]

Opombe in reference

[uredi | uredi kodo]
  1. Sauke, David J.; Metzler, David E.; Metzler, Carol M. (2001). Biochemistry: the chemical reactions of living cells (2. izd.). San Diego: Harcourt/Academic Press. ISBN 0-12-492540-5.
  2. »Coenzymes and cofactors«. Pridobljeno 29. julija 2009.
  3. »Enzyme Cofactors«. Arhivirano iz prvotnega spletišča dne 3. aprila 2015. Pridobljeno 29. julija 2009.
  4. Jordan, Frank; Patel, Mulchand S. (2004). Thiamine: catalytic mechanisms in normal and disease states. New York, N.Y: Marcel Dekker. str. 588. ISBN 0-8247-4062-9.
  5. Aggett, P.J. (1985). »Physiology and metabolism of essential trace elements: an outline«. Clin Endocrinol Metab. 14 (3): 513–43. doi:10.1016/S0300-595X(85)80005-0. PMID 3905079.
  6. Stearns, D.M. (2000). »Is chromium a trace essential metal?«. Biofactors. 11 (3): 149–62. doi:10.1002/biof.5520110301. PMID 10875302.
  7. Vincent, J.B. (2000). »The biochemistry of chromium«. J. Nutr. 130 (4): 715–718. PMID 10736319.
  8. Cavalieri, R.R. (1997). »Iodine metabolism and thyroid physiology: current concepts«. Thyroid. 7 (2): 177–81. doi:10.1089/thy.1997.7.177. PMID 9133680.
  9. Clapham, D.E. (2007). »Calcium signaling«. Cell. 131 (6): 1047–58. doi:10.1016/j.cell.2007.11.028. PMID 18083096.
  10. Niki, I.; Yokokura, H.; Sudo, T.; Kato, M.; Hidaka, H. (1996). »Ca2+ signaling and intracellular Ca2+ binding proteins«. J. Biochem. 120 (4): 685–98. PMID 8947828.
  11. Palmer, Trevor (1981). Understanding enzymes. New York: Horwood. ISBN 0-85312-307-1.
  12. Farrell, Shawn O.; Campbell, Mary K. (2009). Biochemistry (6th izd.). Pacific Grove: Brooks Cole. ISBN 0-495-39041-0.